при каких условиях происходит коагуляция белка

Денатурация белка и коагуляция белка это одно и тоже? Помогите разобраться

5) Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация).

6) Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры.

В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. е. свернут обратно в первоначальную пространственную структуру. Этот процесс происходит при участии специфических белков, так называемых белков теплового шока (heat shock proteins или hsp) молекулярной массой 70 кДа. Данные белки синтезируются в клетках в большом количестве при воздействии на нее (или весь организм) неблагоприятных факторов, в частности повышенной температуры. Присоединяясь к развернутой полипептидной цепи hsp 70 быстро сворачивают ее в правильную первоначальную структуру.

Источник

Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность

Лекция №3-4

Тема «Физико-химические изменения белковых веществ при кулинарной

Обработке продуктов: денатурация, коагуляция, деструкция»

1. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность.

2. Деструкция белков: физико-химическая сущность.

3. Влияние изменения белков на их пищевую ценность.

4. Состав, строение мышечной ткани мяса и изменения, протекающие при тепловой обработке

5. Состав, строение мышечной ткани рыбы и изменения, протекающие при тепловой обработке.

6. Изменение белков яиц при тепловой обработке.

7. Проблема белковой недостаточности и пути ее решения.

Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность

Денатурация– нарушение пространственной структуры белковой молекулы под воздействием внешних факторов, чаще всего нагревания, которые приводят к изменениям природных свойств белка. С физической точки зрения денатурацию рассматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры. Денатурация может быть тепловой (в результате нагревания), поверхностной (при встряхивании, взбивании), кислотная или щелочная (в результате воздействия кислот и щелочей). Тепловая денатурация сопровождает изменение пищевых продуктов практически во всех процессах кулинарной обработки белоксодержащих продуктов.

Механизм тепловой денатурации: при комнатной температуре определенная пространственная укладка белковой глобулы сохраняется за счет поперечных связей между участками полипептидной цепи: водородных, дисульфидных (-S-S-). Эти связи не прочны, но обладают достаточной энергией, чтобы удерживать полипептидную цепь в свернутом состоянии. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей белковых молекул, в результате поперечные связи разрушаются, ослабляются гидрофобные взаимодействия между боковыми цепями. В результате полипептидная цепь разворачивается, важную роль при этом играет вода: она проникает в участки белковой молекулы и способствует развертыванию цепи. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100ºС и выше. Развертывание белковой глобулы сопровождается образованием новых поперечных связей, особенно активными при этом становятся дисульфидные.

Денатурация глобулярных белков протекает путем развертывания белковой глобулы и последующем ее сворачивании по новому типу. Прочные ковалентные связи при такой перестройке не разрушаются.

Денатурация фибриллярных белков (например, коллагена соединительной ткани мяса): связи, удерживающие пространственную структуру в виде спирали разрываются и нить белка сокращается, при длительной тепловой обработке коллагеновые волокна превращаются в стекловидную массу.

Денатурация сопровождается изменением важнейших свойств белка: потерей биологической активности (инактивация ферментов), видовой специфичности (изменение окраски, например, мяса), способности к гидратации (при изменении конформации на поверхности белковой глобулы появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей), улучшением атакуемости протеолитическими ферментами, повышением реакционной способности белков, агрегированием белковых молекул. А

Агрегирование – взаимодействием денатурированных молекул белка с образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному: в малоконцентрированных белковых растворах – образование пены (хлопья на поверхности бульонов), в более концентрированных белковых растворах – образование сплошного геля при их одновременном уплотнении и отделении жидкости в окружающую среду (дегидратации). Так происходит денатурация белков в мясе, рыбе, яйце. Величина дегидратации зависит от кислотности среды – при подкислении влаги теряется меньше, так при мариновании мяса птицы, рыбы изделия получаются более сочными.

В неденатурированном состоянии белки представляют собой золь (раствор),в результате денатурации происходит переход раствора в студень (гель). Если белок находится в высококонцентрированном состоянии, то в процессе варки образуется сплошной студень, который охватывает весь объем системы (например, белок яйца).

Коагуляция – переход золя в гель, то есть из одного коллоидного состояния в другое. Между процессами денатурации и коагуляции нельзя ставить знак равенства, хотя в большинстве процессов коагуляция сопровождает денатурацию, но иногда и нет. Например, при кипячении молока лактоальбумин и лактоглобулин денатурируют и коагулируют, а казеин в тоже время не меняет своего коллоидного состояния.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации, Например, для белков рыбы низший температурный уровень денатурации, при котором начинаются видимые денатурационные изменения, состаялет около 30ºС, яичного белка – 55ºС.

Изменение рН среды оказывает влияние на температуру денатурации: при значениях рн близких к ИТБ, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Создание кислой среды при тепловой обработке способствует снижению дегидратации и продукт получается более сочным.

Температура денатурации повышается в присутствии других более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например, сахарозы.

Источник

Коагуляция белков молока простыми словами и зачем о ней нужно знать сыровару

Ах, как прав был Михайло Васильевич Ломоносов, сообщивший миру: «Широко простирает химия руки свои в дела человеческие..». Но сыроделу, пожалуй, ближе высказывание другого французского ученого-химика. Пьер Эжен Марселе́н Бертло́ уже лет 300 назад утверждал: «Химия сама создаёт свой объект. Эта творческая способность, сходная с творческой силой искусства…»

Сыроделие – это «в чистом виде» химия природных соединений, обильно приправленная творчестом. Суть в том, что молоко почти на 90% состоит из воды. Жиры и белки (казеины) составляют лишь около 4% и 3% соответственно, но именно они – то, что станет сыром. Задача производителя – максимально отделить воду, собрать жиры и белки, и, воздействуя на них биохимическими и механическими процессами, создать сыр с определённой текстурой, вкусом и ароматом.

Простыми словами, коагуляция белка (или желирующая способность молока) – это свертывание молока до плотного сгустка. Самый простой способ добиться свертываемости и отделения сыворотки – подождать пока молоко скиснет или же увеличить кислотность свежего молока принудительно: соком лимона, уксусом, кефиром, творогом. Именно кислотная коагуляция чаще всего используется в домашнем сыроделии.

Коагуляция – это один из самых важных этапов в сыроделии, т.к. время свертывания индивидуально для каждой партии молока. Если к сырью, взятому от разных коров, добавить идентичное количество одного и того же фермента и держать в схожих условиях, то молоко достигнет состояния плотного сгустка не одновременно и разница во времени может быть существенной.

Ферментативная коагуляция выполняется с использованием специально созданных молокосвёртывающих ферментов (энзимов) и бактериальных заквасок, они могут быть животного и микробиального происхождения. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие и значительному ускорению реакций. В сыроделии они вызывают сложные биохимические процессы, разрушают оболочку мицелл белка, обеспечивают сцепление частиц друг с другом и создание микрофлоры, характерной для данного вида сыра. Молоко из жидкого состояния управляемо и быстро переходит в качественный сырный сгусток, калье.

Важно! Ферменты показывают оптимальную активность при определённом температурном режиме, соблюдайте рекомендации производителей.

Точка флокуляции –

это время, за которое молоко под действием фермента (коагулянта) начинает превращаться из жидкости в гель. Зная точку флокуляции можно рассчитать время коагуляции: количество минут, которое необходимо выждать от момента внесения фермента, чтобы приступить к нарезке сгустка. Сырный сгусток, нарезанный до срока даст рыхлое тело сыра и, возможно, усилия окажутся напрасными. Время коагуляции для каждого рецепта определяется индивидуально и зависит от качества конкретной партии молока

Точку флокуляции в домашнем сыроделии определяют так:

Время свертывания (коагуляции) определяют по формуле: K (минут) = F(минут) * M.

Мультипликатор флокуляции (М) это коэффициент для каждого сорта сыра. Для мягких сыров М = 3.5-8, для полутвёрдых 2.5-4, для твёрдых 1.5-3

Пример расчета времени коагуляции для полутвердого сыра

Предположим, что время флокуляции конкретного молока составляет 16 минут. Для полутвердого сыра М равно 3. Время, через которое можно приступить к нарезке сгустка K = 3 * 16 = 48 минут.

По окончании расчетного времени коагуляции, прежде чем начать нарезку сгустка, проводят практическую проверку его готовности или

тест на чистое отделение

Суть метода: сгусток аккуратно надрезается ножом. Если край разреза легко и чисто отделяется лезвием ножа, то сгусток готов к последующей обработке. Если края разреза не раздвигаются или слипаются, частички налипают на лезвие, время коагуляции нужно увеличить еще на 10-15 минут

Источник

При какой температуре происходит коагуляция белка

Лекция №3-4

Тема «Физико-химические изменения белковых веществ при кулинарной

Обработке продуктов: денатурация, коагуляция, деструкция»

1. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность.

2. Деструкция белков: физико-химическая сущность.

3. Влияние изменения белков на их пищевую ценность.

4. Состав, строение мышечной ткани мяса и изменения, протекающие при тепловой обработке

5. Состав, строение мышечной ткани рыбы и изменения, протекающие при тепловой обработке.

6. Изменение белков яиц при тепловой обработке.

7. Проблема белковой недостаточности и пути ее решения.

Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность

Денатурация– нарушение пространственной структуры белковой молекулы под воздействием внешних факторов, чаще всего нагревания, которые приводят к изменениям природных свойств белка. С физической точки зрения денатурацию рассматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры. Денатурация может быть тепловой (в результате нагревания), поверхностной (при встряхивании, взбивании), кислотная или щелочная (в результате воздействия кислот и щелочей). Тепловая денатурация сопровождает изменение пищевых продуктов практически во всех процессах кулинарной обработки белоксодержащих продуктов.

Механизм тепловой денатурации: при комнатной температуре определенная пространственная укладка белковой глобулы сохраняется за счет поперечных связей между участками полипептидной цепи: водородных, дисульфидных (-S-S-). Эти связи не прочны, но обладают достаточной энергией, чтобы удерживать полипептидную цепь в свернутом состоянии. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей белковых молекул, в результате поперечные связи разрушаются, ослабляются гидрофобные взаимодействия между боковыми цепями. В результате полипептидная цепь разворачивается, важную роль при этом играет вода: она проникает в участки белковой молекулы и способствует развертыванию цепи. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100ºС и выше. Развертывание белковой глобулы сопровождается образованием новых поперечных связей, особенно активными при этом становятся дисульфидные.

Денатурация глобулярных белков протекает путем развертывания белковой глобулы и последующем ее сворачивании по новому типу. Прочные ковалентные связи при такой перестройке не разрушаются.

Денатурация фибриллярных белков (например, коллагена соединительной ткани мяса): связи, удерживающие пространственную структуру в виде спирали разрываются и нить белка сокращается, при длительной тепловой обработке коллагеновые волокна превращаются в стекловидную массу.

Денатурация сопровождается изменением важнейших свойств белка: потерей биологической активности (инактивация ферментов), видовой специфичности (изменение окраски, например, мяса), способности к гидратации (при изменении конформации на поверхности белковой глобулы появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей), улучшением атакуемости протеолитическими ферментами, повышением реакционной способности белков, агрегированием белковых молекул. А

Агрегирование – взаимодействием денатурированных молекул белка с образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному: в малоконцентрированных белковых растворах – образование пены (хлопья на поверхности бульонов), в более концентрированных белковых растворах – образование сплошного геля при их одновременном уплотнении и отделении жидкости в окружающую среду (дегидратации). Так происходит денатурация белков в мясе, рыбе, яйце. Величина дегидратации зависит от кислотности среды – при подкислении влаги теряется меньше, так при мариновании мяса птицы, рыбы изделия получаются более сочными.

В неденатурированном состоянии белки представляют собой золь (раствор),в результате денатурации происходит переход раствора в студень (гель). Если белок находится в высококонцентрированном состоянии, то в процессе варки образуется сплошной студень, который охватывает весь объем системы (например, белок яйца).

Коагуляция – переход золя в гель, то есть из одного коллоидного состояния в другое. Между процессами денатурации и коагуляции нельзя ставить знак равенства, хотя в большинстве процессов коагуляция сопровождает денатурацию, но иногда и нет. Например, при кипячении молока лактоальбумин и лактоглобулин денатурируют и коагулируют, а казеин в тоже время не меняет своего коллоидного состояния.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации, Например, для белков рыбы низший температурный уровень денатурации, при котором начинаются видимые денатурационные изменения, состаялет около 30ºС, яичного белка – 55ºС.

Изменение рН среды оказывает влияние на температуру денатурации: при значениях рн близких к ИТБ, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Создание кислой среды при тепловой обработке способствует снижению дегидратации и продукт получается более сочным.

Температура денатурации повышается в присутствии других более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например, сахарозы.

Воздействие определенных условий внешней среды на белковые молекулы в процессе производства или хранения пищевых продуктов оказывает деструктивное влияние на нековалентные связи молекулярной конструкции белка и приводит к разрушению четвертичной, третичной и вторичной структур белковой макромолекулы, называемому денатурацией.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка. Факторами, вызывающими денатурацию белка, являются:

– нагревание (например, тепловая обработка мясных продуктов, сворачивание белка яйца при варке);

– механическое воздействие (например, трение при взбивании яичных белков);

– действие химических реагентов – кислот, солей и др. (соление, маринование);

– все виды излучения.

Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой.

При температурах 60-100 °С, а в некоторых случаях уже при 40 °С происходит уменьшение содержания незаменимых аминокислот в белках из-за взаимодействия между карбоксильных и аминогрупп самого белка.

Термическая денатурация белков – основной физико-химический процесс, протекающий при хлебопечении и производстве мучных и макаронных изделий, варке мяса, рыбы, овощей, консервировании, пастеризации и стерилизации молока. Денатурация является полезным процессом, поскольку способствует расщеплению белков на аминокислоты в ЖКТ.

В процессе осуществления технологических операций при температуре 100-120 °С, белоксодержащие пищевые продукты подвергаются не только денатурации, но и термической деструкции (разрушение макромолекул белка). При этом происходит разрушение пептидных связей, деполимеризация, реакции разложения. Может происходить выделение аммиака, углекислого газа и др. веществ. Образующиеся соединения обуславливают вкус и запах готового продукта. Но при этом некоторые продукты, образующиеся при термическом распаде белков (обжаривание на масле, копчение, сушка), обладают мутагенными свойствами.

Нужно избегать употребления в пищу продуктов глубокой переработки белкового сырья.

Тепловая денатурация белков часто сопровождается агрегацией денатурированных молекул. Агрегация – это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному (например, пена на поверхности бульонов).

Агрегирующая способность белков взаимосвязана с особенностями их аминокислотного состава.

Скорость агрегирования молекул белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки. Изоэлектрической точкой называют такую концентрацию водородных ионов, т.е. такое значение рН, при котором имеется равновесная концентрация положительных и отрицательных зарядов у молекул. В связи с эти для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды(маринование мяса перед жаркой и т.п.).

Гидратация и дегидратация белков

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги. Если белок способен растворяться и набухать, он называется гидрофильным, если не взаимодействует с водой – гидрофобным. При определенных условиях белковые растворы набухают, превращаясь в гели. Процессы набухания играют существенную роль в пищевых процессах: набухание зерна при его замачивании, набухание муки при изготовлении теста, образование студней и желе при набухании желатина. Пшеница мягких сортов, содержащая гидрофильные белки, используется для хлебопечения, а твердые сорта пшеницы, состоящие из гидрофобных белков – для производства макаронных изделий.

Белки способны к дополнительной гидратации, от чего зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу и т.д.

Если водную оболочку удалить, то белок начинает агрегировать. Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и т.д.

Явление, обратное набуханию белка, представляющее собой выделение воды из геля, называется синерезисом. Именно с эти явлением связано производство сыра и творога путем удаления гидратной оболочки белка казеина. Синерезис также может иметь отрицательное значение, например, вызывать очерствение хлебобулочных изделий.

При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя смесь полипептидов, а затем протеиногенных α-аминокислот.

Для получения аминокислот и полипептидов в промышленности проводят ферментативный гидролиз биомассы дрожжей. При этом получают белковый гидролизат, аминокислоты которого применяют в качестве БАД.

Белки очень важны для жизнедеятельности организма. Однако по различным причинам они повреждаются, становясь дефектными. Скопление поврежденных белковых соединений представляет собой угрозу для организма, поскольку приводит к образованию бляшек, лежащих в основе болезни Альцгеймера и некоторых других болезней. Поняв, как можно искусственно удалить такие скопления, ученые смогут изобрести новые лекарства.

Исследователи из Университета Чиба в Японии разработали способ избавления организма от «белковых отходов». Статья, посвященная этому открытию, опубликована в журнале «Journal of Cell Biology».

Как устроены белки

Белки – огромные молекулы, состоящие из сотен или тысяч аминокислот, сложенных в трехмерные цепи. При этом в каждой молекуле чётко соблюдается определенный порядок расположения аминокислот. При его нарушении белки теряют свою структуру и собираются вместе.

Такие скопления белка, называемые бляшками или фибриллами, обнаруживаются, например, в головном мозге пациентов с болезнью Альцгеймера – возрастным слабоумием, которым страдает в мире около 50 миллионов человек и эта тенденция постоянно усиливается.

Без прогресса в профилактике и лечении этой болезни учёные предсказывают трехкратное увеличение числа заболевших к 2050 году. С белковыми нарушениями связаны и другие заболевания, например, амиотрофический склероз (БАС), которым страдал известный астрофизик Стивен Хокинг.

Что происходит с «неправильными» белками

Их уничтожением занимаются протеасомы, которые также называют «мусорными ведрами клеток». Они распознают специальные маркировки на белках, подлежащих утилизации, и расчленяют их. В клетке также есть элементы, называемые лизосомами. Они содержат пищеварительные ферменты и могут расщеплять белки и другие биомолекулы.

Но что происходит с белками, которые клетки выделяют в окружающую среду. Около 11% белковых соединений, включая белок бета-амилоид, вызывающий болезнь Альцгеймера, производятся «на экспорт», поэтому покидают клетку. Они тоже могут «портиться» из-за неблагоприятных факторов, таких, как высокая температура или колебания кислотности.

В этом случае в игру вступает белок кластерин, имеющий «сообщника» – вещество гепарансульфат. Они вместе захватывают поврежденные белки и «запихивают» их в клетки для последующей переработки. Поврежденное белковое соединение распадается на исходные компоненты, которые затем снова используются клеткой. Ускорив и усилив этот процесс, ученые смогут найти лекарство от болезни Альцгеймера и других патологий.

Опасная мутация

В некоторых случаях кластерин не справляется с возложенными на него задачами. Учёные видят причину этого явления в мутации белка, которая, согласно одной из версий, считается причиной болезни Альцгеймера. В результате неполноценный кластерин не может разрушить неправильные белковые соединения, которые откладываются в бляшки.

Эту особенность выявляют с помощью генетического анализа гена ApoE, находящегося в 19 хромосоме. Отклонение его от нормы указывает на высокий риск не только болезни Альцгеймера, но и других заболеваний, связанных с обменом веществ и выработкой белков.

Ученые планируют разработать генетически модифицированную версию кластерина, которая поможет больным с такой мутацией. Искусственный кластерин распознает поврежденные белки и отправит их на переработку. Такой препарат поможет больным с тяжёлыми заболеваниями, которые пока считаются неизлечимыми.

Под
коагуляцией понимают сближение и
склеивание белковых частиц, в результате
чего увеличивается их размер, и они
легко выпадают в осадок. Явление
коагуляции может быть обратимым, когда
при устранении факторов коагуляции
белок-коллоид может снова возвратиться
к своему первоначальному состоянию.
При подогревании растворов белка выше
С большинство белков коагулирует,
особенно легко этот процесс протекает
в изоэлектрической точке. При этом
разрушается гидратационная оболочка
белковой частицы, и третичная структура
молекулы белка теряет гидрофильность,
становится гидрофобной и легко осаждается.
Соли тяжёлых металлов (Си,Pb,
Ag)
в небольших концентрациях способны
вызывать коагуляцию белков в их растворах.
Коагуляция белков как под давлением
ионов тяжёлых металлов, так и под
действием высокой температуры – процесс
необратимый. Коагуляцию белка можно
вызвать с помощью концентрированных
растворов некоторых минеральных кислот
(азотная, серная, соляная). Механизм
действия этих веществ сводится к
подавлению электрического заряда,
дегидратации и частичного гидролиза
белковой частицы. Под влиянием солей
щелочных металлов (NaCl,
)
происходит обратимая коагуляция и
осаждение белков, которое называется
высаливанием. Механизм этой коагуляции
состоит в том, что приведённые электролиты
нейтрализуют электрический заряд
коллоидных частиц белка и, как сильные
водоотнимающие средства, разрушают их
гидратационную оболочку. Под влиянием
высоких или низких температур, изменений
рН, действия ионов тяжёлых металлов и
некоторых химических веществ в молекулах
белков происходят изменения, называемые
денатурацией. Наиболее ярким проявлением
денатурации глобулярных белков является
уменьшение их растворимости и выпадение
в осадок. У многих белков денатурация
наступает в результате нагревания их
до 50-60 С, а некоторые белки денатурируют
при охлаждении до температуры ниже
10-15 С. При денатурации белки теряют свою
биологическую активность.

13.Классификация белков. Простые белки. Сложные белки – протеиды.

По
химическому строению белки разделяются
на простые (протеины) и сложные (протеиды).
Простые белки состоят только из
аминокислот, а сложные при гидролизе
распадаются на аминокислоты и различные
вещества небелкового характера. К группе
простых белков относят альбумины,
глобулины, гистоны, протамины, протеиноиды,
глютелины и проламины. Альбумины –
наиболее распространённая группа
белков, они встречаются во всех тканях
животных и растений, хорошо растворимы
в воде и ненасыщенных солевых растворах.
Глобулины – наиболее многочисленная
группа белков в организме животных.
Гистоны – группа ядерных белков, в
состав молекул которых входит от 20 до
30% диаминомонокарбоновых кислот (лизин,
аргинин) и циклической аминокислоты –
гистидина. Гистоны в значительной
степени обусловливают уникальную
структуру ДНК и дезоксинуклеопротеидов
в ядре, что служит необходимым условием
для биосинтеза белков. Протамины –
белки, отличающиеся высоким содержанием
диаминомонокарбоновых кислот (от 50 до
80%). Протамины, как и гистоны, составляют
белковую часть нуклеопротеидов.
Протеиноиды – белки опорных тканей –
костей, хрящей, сухожилий, связок, шерсти,
волос, копыт. Проламины – группа белков
растительного происхождения, встречаются
главным образом в семенах злаков.
Отличительной чертой проламинов является
хорошая растворимость в 60-80% этиловом
спирте. Глютелины – большая группа
белков растительного происхождения,
которые растворимы только в слабых
растворах щелочей (0,2%). Их обнаруживают
вместе с проламинами в семенах злаковых
растений.К группе сложных белков относят:
нуклеопротеиды, хромопротеиды,
фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды,
металлопротеиды и белки ферменты.
Нуклеопротеиды построены из простого
белка и нуклеиновых кислот. Белки,
входящие в состав нуклеопротеидов, чаще
всего представлены гистонами и
протаминами. Хромопротеиды построены
из простого белка и какого-либо окрашенного
соединения небелкового характера.
Фосфопротеиды построены из простого
белка и остатков фосфорной кислоты.
Гликопротеиды – группа сложных белков,
которые построены из простого белка и
небелковой части, состоящей из углеводов,
производных углеводов (гексуроновые
кислоты), серной и уксусной кислот.

Липопротеиды
представляют собой различные комплексы
простых белков с глицеридами, фосфолипидами
и стеридами.

Соседние файлы в предмете Биохимия

Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке “Файлы работы” в формате PDF

Коагуляция – это физико-химический процесс, в котором происходит слипание коллоидных частиц и образование крупнодисперсных хлопьев, выпадающих в осадок. Те реагенты, которые применяются для коагулирования, называются коагулянтами.

Чаще всего для осуществления технической коагуляции применяются реагенты, такие как хлорное железо, сернокислый аммоний, сернокислая закись железа.

Метод коагуляции издавна применяют для очистки сточных вод. Ещё в 16 веке до нашей эры, в Древнем Египте люди применяли коагулянты для очистки воды, и в качестве коагулянта они использовали сок сладкого миндаля. Египтянам были известны коагулирующие свойства алюмокалиевых квасцов. А вот в Европе эти свойства начали применять только в середине 18 века.

Физико-химический метод коагуляции обладает рядом достоинств, например, происходит полное удаление из вод загрязнений органического типа, в то же время этот метод не связан с контролем деятельности живых микроорганизмов, метод обеспечивает компактность очистки сооружений и т.д.

В настоящие время уделяется большое внимание вопросам биологической ценности и увеличению выхода пищевых продуктов, получению новых форм пищевой продукции.

В связи с этим рассмотрим коагуляцию молока. Коагуляция молока – это непосредственное превращение его в сгусток (гель), то есть происходит свертывание молока. Сгусток представляет собой твердую фракцию белков молока, которую можно будет легко отделить от жидкой.

Коагуляция белка бывает двух типов: скрытой и истинной. Для скрытой коагуляции характерно связывание мицелл друг с другом на некоторых её участках, при этом образуется пространственная структура, которая называется гелем. Гель при дестабилизации большинства частиц дисперсной фазы охватывает весь объём исходного молока. Скрытую коагуляцию чаще всего называют гелеобразованием.

А вот истинная коагуляция заключается в полном слипании коллоидных частиц и в дальнейшем выпадении дисперсной фазы в осадок.

С помощью метода коагуляции в молочной промышленности получают следующие продукты:

Источник